Publicado 26/12/2019 17:12

Avanzan en el desarrollo de una vacuna mejorada contra la sepsis y meningitis

Investigadores avanzan en el desarrollo de una vacuna mejorada contra la sepsis
Investigadores avanzan en el desarrollo de una vacuna mejorada contra la sepsis - MARIANA J. KAPLAN / NIAMS SYSTEMIC AUTOIMMUNITY BR

   MADRID, 26 Dic. (EUROPA PRESS) -

   Expertos de la Universidad de Nottingham (Reino Unido) han avanzado, como así se publica en la revista 'Frontiers in Microbiology', en el desarrollo de una vacuna mejorada contra la bacteria que causa la sepsis y meningitis.

   Los hallazgos podrían tener importantes implicaciones para las vacunas meningocócicas actuales del grupo B, 'Trumenba' y 'Bexsero', que contienen proteína de unión al factor H (FHbp), una lipoproteína que se encuentra en la superficie de la bacteria causante de estas infacciones.

   La vacuna meningocócica MenACWY contiene antígenos capsulares de polisacárido que recubren el exterior de esta especie bacteriana. Sin embargo, este tipo de vacuna es ineficaz contra las cepas de MenB, los principales agentes de la enfermedad meningocócica.

   Las dos nuevas vacunas MenB, Trumenba y Bexsero contienen antígeno proteico (FHbp) y son efectivas contra la mayoría de las cepas MenB, si bien existe el problema de que las bacterias mutan constantemente y producen nuevas cepas con alteraciones en los antígenos que reducen el reconocimiento por los anticuerpos de la vacuna y escapan a la protección.

   Ante este escenario, el trabajo ha puesto de manifiesto que más del 88 por ciento de las cepas invasoras expresan la versión precursora de FHbp, es decir, una proteína más grande que no está lipidada. Por lo tanto, el antígeno en la vacuna 'Trumenba' se presenta de manera diferente al antígeno nativo producido por la mayoría de las cepas.

   "Analizamos la secuencia de FHbp de casi 2.000 aislamientos y probamos experimentalmente 20, viendo una correlación del 100 por ciento entre las mutaciones en la secuencia del péptido señal y la incapacidad para convertir la proteína precursora en el antígeno lipidado escindido", han explicado los investigadores.